Alanine - Alanine
Kosterní vzorec z L -alaninu
|
|||
|
|||
| Jména | |||
|---|---|---|---|
|
Název IUPAC
Alanine
|
|||
|
Preferovaný název IUPAC
2-aminopropanová kyselina |
|||
| Identifikátory | |||
|
3D model ( JSmol )
|
|||
| 3DMet | |||
| 1720248 | |||
| ČEBI | |||
| CHEMBL | |||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| Informační karta ECHA |
100 000,249 
|
||
| Číslo ES | |||
| 49628 | |||
| KEGG | |||
|
PubChem CID
|
|||
| UNII | |||
|
CompTox Dashboard ( EPA )
|
|||
|
|||
|
|||
| Vlastnosti | |||
| C 3 H 7 N O 2 | |||
| Molární hmotnost | 89,094 g · mol −1 | ||
| Vzhled | bílý prášek | ||
| Hustota | 1,424 g / cm 3 | ||
| Bod tání | 258 ° C (496 ° F; 531 K) (sublimuje) | ||
| 167,2 g/l (25 ° C) | |||
| log P | -0,68 | ||
| Kyselost (p K a ) | |||
| -50,5 · 10 −6 cm 3 /mol | |||
| Stránka doplňkových údajů | |||
|
Index lomu ( n ), dielektrická konstanta (ε r ) atd. |
|||
|
Termodynamická
data |
Fázové chování pevná látka – kapalina – plyn |
||
| UV , IR , NMR , MS | |||
|
Pokud není uvedeno jinak, jsou údaje uvedeny pro materiály ve standardním stavu (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). |
|||
 ověřit ( co je to ?)
  |
|||
| Reference na infobox | |||
Alanin (symbol Ala nebo A ) je α- aminokyselina, která se používá při biosyntéze proteinů . Obsahuje aminovou skupinu a skupinu karboxylové kyseliny , obě připojené k centrálnímu atomu uhlíku, který také nese postranní řetězec methylové skupiny . V důsledku toho je jeho systematický název IUPAC 2-aminopropanová kyselina a je klasifikován jako nepolární , alifatická α-aminokyselina. Za biologických podmínek, existuje ve své obojetné formě s jeho aminovou skupinou protonované (jako -NH 3 + ), a svou karboxylovou skupinou deprotonaci (jako -CO 2 - ). Pro člověka není nezbytný, protože jej lze syntetizovat metabolicky a nemusí být obsažen ve stravě. Je kódován všemi kodony počínaje GC (GCU, GCC, GCA a GCG).
L - izomer alaninu ( levák ) je ten, který je začleněn do proteinů. L -alanin je na druhém místě za leucinem v rychlosti výskytu, což představuje 7,8% primární struktury ve vzorku 1150 proteinů . Pravotočivá forma, D -alanin, se vyskytuje v polypeptidech v některých bakteriálních buněčných stěnách a v některých peptidových antibiotikách a vyskytuje se v tkáních mnoha korýšů a měkkýšů jako osmolyt . Alanin je také velmi hojný (nadměrně zastoupený) v oblastech s nízkou komplexitou proteinů.
Historie a etymologie
Alanin byl poprvé syntetizován v roce 1850, kdy Adolph Strecker spojil acetaldehyd a amoniak s kyanovodíkem . Aminokyselina byl pojmenován alanin v němčině, v odkazu na aldehyd , s infix -an- pro snadnost výslovnosti, německý koncovka -in používá v chemických sloučeninách, analogických anglického -ine .
Struktura
Alanin je alifatická aminokyselina, protože postranní řetězec připojený k α-uhlíkového atomu je methylová skupina, (CH 3 ); alanin je po glycinu nejjednodušší α-aminokyselina . Methylový postranní řetězec alaninu nereaguje, a proto se téměř nikdy přímo nepodílí na funkci proteinu. Alanin je neesenciální aminokyselina , což znamená, že si ho lidské tělo dokáže vyrobit a nemusí být přijímáno dietou. Alanin se nachází v široké škále potravin, ale je zvláště koncentrovaný v mase.
Prameny
Biosyntéza
Alanin lze syntetizovat z pyruvátu a aminokyselin s rozvětveným řetězcem, jako je valin , leucin a isoleucin .
Alanin se vyrábí redukční aminací z pyruvátu , dvoustupňového procesu. V prvním kroku jsou a-ketoglutarát , amoniak a NADH převedeny glutamátdehydrogenázou na glutamát , NAD + a vodu. Ve druhém kroku je aminoskupina nově vytvořeného glutamátu přenesena na pyruvát enzymem aminotransferázy , regenerací a-ketoglutarátu a přeměnou pyruvátu na alanin. Čistým výsledkem je, že pyruvát a amoniak se přeměňují na alanin, přičemž se spotřebuje jeden redukční ekvivalent . Vzhledem k tomu, že transaminační reakce jsou snadno reverzibilní a pyruvát je přítomen ve všech buňkách, alanin lze snadno vytvořit a má tedy úzké vazby na metabolické dráhy, jako je glykolýza , glukoneogeneze a cyklus kyseliny citrónové .
Chemická syntéza
L-alanin se průmyslově vyrábí dekarboxylací L-aspartátu působením aspartát 4-dekarboxylázy . Fermentační cesty na L-alanin jsou komplikovány alaninovou racemázou .
Racemický alanin mohou být připraveny kondenzací acetaldehydu s chloridem amonným v přítomnosti kyanidu sodného provedené reakci Strecker , nebo pomocí amonolýzou z 2-brompropanové kyseliny .
Degradace
Alanin se štěpí oxidační deaminací , inverzní reakcí reakce reduktivní aminace popsané výše, katalyzovanou stejnými enzymy. Směr procesu je do značné míry řízen relativní koncentrací substrátů a produktů příslušných reakcí.
Hypotéza alaninového světa
Alanin je jednou z dvaceti kanonických a-aminokyselin používaných jako stavební bloky (monomery) pro biosyntézu proteinů zprostředkovanou ribozomy. Předpokládá se, že alanin je jednou z prvních aminokyselin, které mají být zahrnuty do standardního repertoáru genetického kódu. Na základě této skutečnosti byla navržena hypotéza „Alanine World“. Tato hypotéza vysvětluje evoluční výběr aminokyselin v repertoáru genetického kódu z chemického hlediska. V tomto modelu je výběr monomerů (tj. Aminokyselin) pro syntézu ribozomálních proteinů spíše omezen na ty alaninové deriváty, které jsou vhodné pro stavbu sekundárních strukturních prvků a-šroubovice nebo p-listu . Dominantní sekundární struktury v životě, jak ho známe, jsou α-helixy a β-listy a většinu kanonických aminokyselin lze považovat za chemické deriváty alaninu. Proto lze většinu kanonických aminokyselin v proteinech vyměnit za Ala bodovými mutacemi, zatímco sekundární struktura zůstává neporušená. Skutečnost, že Ala napodobuje preference sekundární struktury většiny kódovaných aminokyselin, je prakticky využita při alaninové skenovací mutagenezi. Kromě toho, klasický Rentgenová krystalografie často používá model polyalanin-páteřní pro určení trojrozměrné struktury proteinů pomocí molekulární substituce - založené na modelu postupného způsobu.
Fyziologická funkce
Cyklus glukóza – alanin
U savců hraje alanin klíčovou roli v cyklu glukóza -alanin mezi tkáněmi a játry. Ve svalových a dalších tkání, které degradují aminokyselin pro palivo, aminoskupiny jsou shromažďovány ve formě glutamátu pomocí transaminace . Glutamát pak může přenášet svou aminoskupinu na pyruvát , produkt svalové glykolýzy , působením alaninaminotransferázy za vzniku alaninu a α-ketoglutarátu . Alanin vstupuje do krevního oběhu a je transportován do jater. Reakce alaninaminotransferázy probíhá obráceně v játrech, kde se regenerovaný pyruvát používá při glukoneogenezi za vzniku glukózy, která se cirkulačním systémem vrací do svalů. Glutamát v játrech vstupuje do mitochondrií a je štěpen glutamátdehydrogenázou na α-ketoglutarát a amonium , které se zase účastní cyklu močoviny za vzniku močoviny, která se vylučuje ledvinami.
Cyklus glukóza -alanin umožňuje odstranění pyruvátu a glutamátu ze svalu a jejich bezpečný transport do jater. Jakmile je tam, pyruvát se používá k regeneraci glukózy, načež se glukóza vrací do svalu, aby se metabolizovala na energii: toto přesouvá energetické zatížení glukoneogeneze do jater místo svalu a veškerý dostupný ATP ve svalu může být věnován svalu kontrakce. Je to katabolická cesta a spoléhá se na rozpad bílkovin ve svalové tkáni. Zda a do jaké míry se vyskytuje u jiných savců, není jasné.
Odkaz na cukrovku
Změny v alaninovém cyklu, které zvyšují hladiny alaninaminotransferázy v séru (ALT), jsou spojeny s rozvojem diabetu typu II.
Chemické vlastnosti
Alanin je užitečný při experimentech se ztrátou funkce s ohledem na fosforylaci . Některé techniky zahrnují vytvoření knihovny genů, z nichž každý má bodovou mutaci na jiné pozici v oblasti zájmu, někdy dokonce každou pozici v celém genu: tomu se říká „skenovací mutageneze“. Nejjednodušší a první použitou metodou je takzvané alaninové skenování , kde je každá pozice postupně mutována na alanin.
Hydrogenací alaninu se získá aminoalkohol alaninol , který je užitečným chirálním stavebním kamenem.
Volné radikály
Deaminace z alaninu molekula produkuje volné radikály, CH 3 C • HCO 2 - . Deaminaci lze v pevném nebo vodném alaninu vyvolat zářením, které způsobí homolytické štěpení vazby uhlík -dusík .
Tato vlastnost alaninu se využívá při dozimetrických měřeních v radioterapii . Když je ozářen normální alanin, záření způsobí, že se určité molekuly alaninu stanou volnými radikály, a jelikož jsou tyto radikály stabilní, lze obsah volných radikálů později měřit elektronovou paramagnetickou rezonancí, aby se zjistilo, jakému záření bylo alanin vystaveno . To je považováno za biologicky relevantní měřítko množství radiačního poškození, které by při stejné expozici záření utrpěla živá tkáň. Radioterapeutické léčebné plány mohou být dodávány v testovacím režimu k alaninovým peletám, které pak mohou být měřeny, aby se zkontrolovalo, zda léčebný systém správně dodává zamýšlený vzor dávky záření.