Kv1.1 - Kv1.1

KCNA1
PDB 1dsx EBI.jpg
Dostupné struktury
PDB Hledání ortologů : PDBe RCSB
Identifikátory
Přezdívky KCNA1 , AEMK, EA1, HBK1, HUK1, KV1.1, MBK1, MK1, RBK1, draslíkové napěťově řízené podskupiny kanálů člen A 1
Externí ID OMIM : 176260 MGI : 96654 HomoloGene : 183 genových karet : KCNA1
Ortology
Druh Člověk Myš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_000217

NM_010595

RefSeq (protein)

NP_000208

NP_034725

Umístění (UCSC) Chr 12: 4,91 - 4,92 Mb není k dispozici
Hledání PubMed
Wikidata
Zobrazit/upravit člověka Zobrazit/upravit myš

Draslík napětím řízenými kanál podčeleď člen 1 také známý jako K V 1.1 je související třepačka napětím řízenými draselného kanálu , který u lidí je kódován KCNA1 genem . Syndrom Isaacs je výsledkem autoimunitní reakce proti K v iontového kanálu 1.1.

Genomika

Gen je umístěn na Watsonově (plus) řetězci krátkého ramene chromozomu 12 (12p13,32). Samotný gen má délku 8 348 bází a kóduje protein 495 aminokyselin (předpokládaná molekulová hmotnost 56 466 kilo daltonů ).

Alternativní názvy

Doporučený název pro tento protein je podrodina A kanálu 1 pod napěťovou bránou draslíku, ale v literatuře byla použita řada alternativ včetně HuK1 (lidský K + kanál I), RBK1 (rubidium draselný kanál 1), MBK ( myší mozek K + kanál), napěťově řízený draslíkový kanál HBK1, napěťově řízený podjednotka draslíkového kanálu K v 1.1, napěťově řízený K + kanál HuKI a AEMK (spojené s myokymií s periodickou ataxií).

Struktura

Předpokládá se, že protein má šest domén (S1-S6), přičemž smyčka mezi S5 a S6 tvoří pór kanálu. Tato oblast má také zachovaný motiv filtru selektivity. Funkčním kanálem je homotetramer. N-konec proteinu se spojuje s p podjednotkami. Tyto podjednotky regulují deaktivaci kanálu i jeho expresi. C-konec je spojen s PDZ domény proteinu zapojeného do cílení kanálu.

Funkce

Protein funguje jako draslíkový selektivní kanál, kterým může draselný ion procházet ve shodě s elektrochemickým gradientem. Hrají roli v repolarizaci membrán.

Úpravy RNA

Pre-mRNA tohoto proteinu podléhá editaci RNA .

Typ

Editace RNA A až I je katalyzována rodinou adenosin deamináz působících na RNA (ADAR), které specificky rozpoznávají adenosiny v dvouřetězcových oblastech pre-mRNA (např. Signál pro úpravu RNA kanálu draslíkového kanálu ) a deaminují je na inosin . Inosiny jsou pomocí translačního stroje buněk rozpoznávány jako guanosin. Existují tři členové rodiny ADAR ADAR 1-3, přičemž ADAR1 a ADAR2 jsou jedinými enzymaticky aktivními členy. Předpokládá se, že ADAR3 má v mozku regulační roli. ADAR1 a ADAR2 jsou široce exprimovány v tkáních, zatímco ADAR3 je omezen na mozek. Dvouřetězcové oblasti RNA jsou tvořeny párováním bází mezi zbytky v oblasti blízké editačnímu místu se zbytky obvykle v sousedním intronu, ale někdy může jít i o exonickou sekvenci. Oblast, která tvoří páry s editační oblastí, je známá jako editační komplementární sekvence (ECS).

Umístění

Upravený zbytek se nachází v aminokyselině 400 konečného proteinu. Toto se nachází v šesté nalezené transmembránové oblasti, která odpovídá vnitřnímu vestibulu póru. Struktura vlásenky se smyčkou zprostředkovává editaci RNA. ADAR2 bude pravděpodobně preferovaným editačním enzymem v místě I/V. Úpravy vedou ke změně kodonu z ATT na GTT, což má za následek změnu aminokyseliny z izoleucinu na valin . Enzym ADAR2 je hlavní editační enzym. Program MFOLD předpovídal, že minimální oblast potřebná pro úpravu vytvoří nedokonalý převrácený opakovaný vlásenka . Tato oblast se skládá ze 114 párů bází. Podobné oblasti byly identifikovány u myší a potkanů. Upravený adenosin se nachází v duplexní oblasti 6 párů bází. Mutační experiment v oblasti poblíž duplexu 6 párů párů ukázal, že specifické báze v této oblasti byly také zásadní pro výskyt úprav. Oblast potřebná pro editaci je neobvyklá v tom, že struktura vlásenky je tvořena pouze exonickými sekvencemi. Ve většině úprav A až I se ECS nachází v intronické sekvenci.

Zachování

Úpravy jsou velmi konzervativní, protože byly pozorovány u chobotnic, ovocných mušek, myší a krys.

Nařízení

Úpravy se v různých tkáních liší: 17% v jádru kaudátu , 68% v míše a 77% v medulle .

Důsledky

Struktura

Úpravy vedou ke změně kodonu (I/V) z (ATT) na (GTT), což vede k translaci valinu místo isoleucinu v pozici místa úprav. Valine má větší postranní řetězec. Editace RNA v této poloze probíhá ve vysoce konzervovaném iontově vodivém póru kanálu. To může ovlivnit roli kanálů v procesu rychlé deaktivace.

Funkce

Napěťově závislé draslíkové kanály modulují excitabilitu otevíráním a zavíráním selektivního póru draslíku v reakci na napětí. Tok iontů draslíku je přerušen interakcí inaktivující částice , pomocného proteinu u lidí, ale vnitřní části kanálu u jiných druhů. Předpokládá se, že změna aminokyseliny I až V narušuje hydrofobní interakci mezi inaktivující částicí a výstelkou pórů. Tím se přeruší proces rychlé deaktivace. Kinetika aktivace není editací RNA ovlivněna. Změny v kinetice deaktivace ovlivňují trvání a frekvenci akčního potenciálu. Upravený kanál prochází více proudu a má kratší akční potenciál než neupravený typ kvůli neschopnosti inaktivující částice interagovat se zbytkem v iontově vodivém póru kanálu. To bylo stanoveno elektrofyziologickou analýzou. Snižuje se doba depolarizace membrány, což také snižuje účinnost uvolnění vysílače. Vzhledem k tomu, že editace může u tetramerů draslíkových kanálů způsobit změny aminokyselin v 1 až 4, může mít na inaktivaci kanálu celou řadu účinků.

Dysregulace

Je známo, že změny v procesu rychlé inaktivace mají behaviorální a neurologické důsledky in vivo.

Klinický

Mutace v tomto genu způsobují epizodickou ataxii typu 1.

Viz také

  • GABRA3 - kanálová podjednotka, která prochází podobnou editací RNA

Reference

Další čtení

externí odkazy