Proteinogenní aminokyselina - Proteinogenic amino acid

Proteinogenní aminokyseliny jsou malým zlomkem všech aminokyselin

Proteinogenní aminokyseliny jsou aminokyseliny, které jsou během translace biosynteticky začleněny do proteinů . Slovo „proteinogenní“ znamená „vytvářející bílkoviny“. Během známého života existuje 22 geneticky kódovaných (proteinogenních) aminokyselin, 20 ve standardním genetickém kódu a další 2, které mohou být začleněny speciálními translačními mechanismy.

Naproti tomu neproteinogenní aminokyseliny jsou aminokyseliny, které buď nejsou začleněny do proteinů (jako GABA , L -DOPA nebo trijodthyronin ), jsou chybně začleněny místo geneticky kódované aminokyseliny, nebo nejsou produkovány přímo a izolovaně standardními buněčnými stroje (jako hydroxyprolin ). Ta často vyplývá z posttranslační modifikace proteinů. Některé neproteinogenní aminokyseliny jsou začleněny do nerribozomálních peptidů, které jsou syntetizovány neribozomálními peptidovými syntetázami.

Jak eukaryoty, tak prokaryota mohou do svých proteinů včlenit selenocystein prostřednictvím nukleotidové sekvence známé jako prvek SECIS , která nasměruje buňku k translaci blízkého kodonu UGA jako selenocysteinu (UGA je normálně stop kodon ). U některých methanogenních prokaryot může být kodon UAG (normálně stop kodon) také převeden na pyrrolysin .

V eukaryotech je pouze 21 proteinogenních aminokyselin, 20 standardního genetického kódu, plus selenocystein . Lidé mohou syntetizovat 12 z nich navzájem nebo z jiných molekul intermediárního metabolismu. Zbývajících devět musí být spotřebováno (obvykle jako jejich proteinové deriváty), a proto se jim říká esenciální aminokyseliny . Esenciálními aminokyselinami jsou histidin , isoleucin , leucin , lysin , methionin , fenylalanin , threonin , tryptofan a valin (tj. H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Bylo zjištěno, že proteinogenní aminokyseliny souvisejí se souborem aminokyselin, které lze rozeznat pomocí ribozymových autoaminoacylačních systémů. Neproteinogenní aminokyseliny by tedy byly vyloučeny podmíněným evolučním úspěchem forem života na bázi nukleotidů. Byly nabídnuty další důvody k vysvětlení, proč určité specifické neproteinogenní aminokyseliny nejsou obecně začleněny do proteinů; například ornithin a homoserin cyklují proti peptidové páteři a fragmentují protein s relativně krátkými poločasy , zatímco jiné jsou toxické, protože mohou být omylem začleněny do proteinů, jako je například argininový analog kanavanin .

Struktury

Následující text ilustruje struktury a zkratky 21 aminokyselin, které jsou přímo kódovány pro syntézu proteinů genetickým kódem eukaryot. Níže uvedené struktury jsou standardní chemické struktury, nikoli typické formy obojetných iontů, které existují ve vodných roztocích.

Tabulka aminokyselin
Seskupená tabulka struktur 21 aminokyselin, názvosloví a hodnot pKa jejich vedlejších skupin
Struktura 21 proteinogenních aminokyselin se 3 a 1 písmenovými kódy, seskupená podle funkce postranního řetězce

IUPAC / IUBMB nyní také doporučuje standardní zkratky pro následující dvě aminokyseliny:

Chemické vlastnosti

Následuje tabulka se seznamem jednopísmenných symbolů, třípísmenných symbolů a chemických vlastností postranních řetězců standardních aminokyselin. Uvedené hmotnosti jsou založeny na vážených průměrech elementárních izotopů v jejich přirozeném množství . Vytvoření peptidové vazby vede k eliminaci molekuly vody . Hmotnost proteinu se tedy rovná hmotnosti aminokyselin, z nichž je protein složen z minus 18,01524 Da na peptidovou vazbu.

Obecné chemické vlastnosti

Aminokyselina Krátký Zkratka. Prům. hmotnost ( Da ) pI pK 1
(α-COOH) 		pK 2
(α- + NH 3 )
Alanine A Ala 89,09404 6.01 2.35 9,87
Cystein C Cys 121,15404 5,05 1,92 10,70
Kyselina asparagová D Asp 133,10384 2,85 1,99 9,90
Kyselina glutamová E Glu 147,13074 3.15 2.10 9,47
Fenylalanin F Phe 165,19184 5,49 2.20 9,31
Glycin G Gly 75,06714 6.06 2.35 9,78
Histidin H Jeho 155,15634 7,60 1,80 9,33
Isoleucin Já Ile 131,17464 6.05 2.32 9,76
Lysin K Lys 146,18934 9,60 2.16 9.06
Leucin L Leu 131,17464 6.01 2.33 9,74
Methionin M Se setkal 149,20784 5,74 2.13 9.28
Asparagin N. Asn 132,11904 5,41 2.14 8,72
Pyrrolysin Ó Pyl 255,31 ? ? ?
Prolin P Pro 115,13194 6.30 1,95 10,64
Glutamin Otázka Gln 146,14594 5,65 2.17 9.13
Arginin R. Arg 174,20274 10,76 1,82 8,99
Serine S Ser 105,09344 5,68 2.19 9.21
Threonin T Thr 119,12034 5,60 2,09 9.10
Selenocystein U Sek 168,053 5,47 1,91 10
Valine PROTI Val 117,14784 6,00 2.39 9,74
Tryptofan W Trp 204,22844 5,89 2,46 9,41
Tyrosin Y Tyr 181,19124 5,64 2.20 9.21

Vlastnosti postranního řetězce

Aminokyselina Krátký Zkratka. Boční řetěz hydro-
panický 		pKa § Polární pH Malý Drobný Aromatické
nebo alifatické
objem van der Waals (Å 3 )
Alanine A Ala -CH 3 Ano - Ne - Ano Ano Alifatický 67
Cystein C Cys -CH 2 SH Ano 8,55 Ano kyselý Ano Ano - 86
Kyselina asparagová D Asp -CH 2 COOH Ne 3,67 Ano kyselý Ano Ne - 91
Kyselina glutamová E Glu -CH 2 CH 2 COOH Ne 4.25 Ano kyselý Ne Ne - 109
Fenylalanin F Phe -CH 2 C 6 H 5 Ano - Ne - Ne Ne Aromatický 135
Glycin G Gly -H Ano - Ne - Ano Ano - 48
Histidin H Jeho -CH 2 - C 3 H 3 N 2 Ne 6,54 Ano slabý základ Ne Ne Aromatický 118
Isoleucin Já Ile -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 Ano - Ne - Ne Ne Alifatický 124
Lysin K Lys -(CH 2 ) 4 NH 2 Ne 10,40 Ano základní Ne Ne - 135
Leucin L Leu -CH 2 -CH (CH 3 ) 2 Ano - Ne - Ne Ne Alifatický 124
Methionin M Se setkal -CH 2 CH 2 S CH 3 Ano - Ne - Ne Ne Alifatický 124
Asparagin N. Asn -CH 2 CONH 2 Ne - Ano - Ano Ne - 96
Pyrrolysin Ó Pyl -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 Ne ND Ano slabý základ Ne Ne - ?
Prolin P Pro -CH 2 CH 2 CH 2 - Ano - Ne - Ano Ne - 90
Glutamin Otázka Gln -CH 2 CH 2 CONH 2 Ne - Ano - Ne Ne - 114
Arginin R. Arg -(CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 Ne 12.3 Ano silně základní Ne Ne - 148
Serine S Ser -CH 2 OH Ne - Ano - Ano Ano - 73
Threonin T Thr -CH (OH) CH 3 Ne - Ano - Ano Ne - 93
Selenocystein U Sek -CH 2 SeH Ne 5.43 Ne kyselý Ano Ano - ?
Valine PROTI Val -CH (CH 3 ) 2 Ano - Ne - Ano Ne Alifatický 105
Tryptofan W Trp -CH 2 C 8 H 6 N Ano - Ne - Ne Ne Aromatický 163
Tyrosin Y Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH Ne 9,84 Ano slabě kyselý Ne Ne Aromatický 141

§: Hodnoty pro Asp, Cys, Glu, His, Lys a Tyr byly stanoveny pomocí zbytku aminokyseliny umístěného centrálně v alanin pentapeptidu. Hodnota pro Arg je od Pace a kol. (2009). Hodnota pro Sec pochází z Byun & Kang (2011).

ND: Hodnota pKa pyrrolysinu nebyla hlášena.

Poznámka: Hodnota pKa aminokyselinového zbytku v malém peptidu je typicky mírně odlišná, pokud je uvnitř proteinu. Výpočty proteinů pKa se někdy používají k výpočtu změny hodnoty pKa zbytku aminokyseliny v této situaci.

Genová exprese a biochemie

Aminokyselina Krátký Zkratka. Codon (y) Výskyt Nezbytné ‡ u lidí
v archaských bílkovinách
(%) & 		v bakteriálních bílkovinách
(%) & 		v eukaryotických bílkovinách
(%) & 		Výskyt
v lidských bílkovinách
(%) &
Alanine A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7,63 7.01 Ne
Cystein C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2.3 Podmíněně
Kyselina asparagová D Asp GAU, GAC 6.21 5,59 5.4 4,73 Ne
Kyselina glutamová E Glu GAA, GAG 7,69 6.15 6,42 7.09 Podmíněně
Fenylalanin F Phe UUU, UUC 3,86 3,89 3,87 3,65 Ano
Glycin G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,58 7,76 6,33 6,58 Podmíněně
Histidin H Jeho CAU, CAC 1,77 2,06 2,44 2,63 Ano
Isoleucin Já Ile AUU, AUC, AUA 7.03 5,89 5.1 4.33 Ano
Lysin K Lys AAA, AAG 5.27 4,68 5,64 5,72 Ano
Leucin L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9,31 10.09 9.29 9,97 Ano
Methionin M Se setkal SRPEN 2.35 2.38 2.25 2.13 Ano
Asparagin N. Asn AAU, AAC 3,68 3,58 4.28 3,58 Ne
Pyrrolysin Ó Pyl UAG * 0 0 0 0 Ne
Prolin P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4,61 5,41 6.31 Ne
Glutamin Otázka Gln CAA, CAG 2.38 3,58 4.21 4,77 Ne
Arginin R. Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,51 5,88 5,71 5,64 Podmíněně
Serine S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5,85 8,34 8,33 Ne
Threonin T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5,44 5,52 5,56 5,36 Ano
Selenocystein U Sek UGA ** 0 0 0 > 0 Ne
Valine PROTI Val GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7.27 6.2 5,96 Ano
Tryptofan W Trp UGG 1,03 1,27 1.24 1.22 Ano
Tyrosin Y Tyr UAU, UAC 3,35 2,94 2,87 2,66 Podmíněně
Zastavit kodon † - Období UAA, UAG, UGA †⇨ ? ? ? N/A N/A

* UAG je normálně jantarový stop kodon , ale v organismech obsahujících biologický aparát kódovaný shlukem genů pylTSBCD bude začleněna aminokyselina pyrrolysin.
** UGA je normálně opálový (nebo umber) stop kodon, ale kóduje selenocystein, pokud je přítomen prvek SECIS .
† stop kodon není aminokyselina, ale je zahrnut pro úplnost.
†Atics UAG a UGA nepůsobí vždy jako stop kodony (viz výše).
‡ Esenciální aminokyselinu nelze syntetizovat u lidí, a proto musí být dodávána ve stravě. Podmíněně esenciální aminokyseliny nejsou ve stravě běžně vyžadovány, ale musí být dodávány exogenně specifickým populacím, které je nesyntetizují v odpovídajícím množství.
& Výskyt aminokyselin je založen na 135 Archaea, 3775 Bacteria, 614 Eukaryota proteomech a lidském proteomu (21 006 proteinů).

Hmotnostní spektrometrie

Při hmotnostní spektrometrii peptidů a proteinů je užitečná znalost hmot zbytků. Hmotnost peptidu nebo proteinu je součtem hmot zbytků plus hmotnosti vody ( monoizotopická hmotnost = 18,01056 Da; průměrná hmotnost = 18,0153 Da). Hmotnosti zbytků se vypočítají z tabulkových chemických vzorců a atomových hmotností. V hmotnostní spektrometrii mohou ionty také zahrnovat jeden nebo více protonů ( monoizotopická hmotnost = 1,00728 Da; průměrná hmotnost* = 1,0074 Da). *Protony nemohou mít průměrnou hmotnost, což je matoucím způsobem odvozeno od Deuteronů jako platného izotopu, ale měly by být jiného druhu (viz Hydron (chemie) )

Aminokyselina Krátký Zkratka. Vzorec Po. hmotnost § ( Da ) Prům. hmotnost ( Da )
Alanine A Ala C 3 H 5 Č 71,03711 71,0779
Cystein C Cys C 3 H 5 NOS 103,00919 103,1429
Kyselina asparagová D Asp C 4 H 5 NO 3 115,02694 115,0874
Kyselina glutamová E Glu C 5 H 7 NO 3 129,04259 129,1140
Fenylalanin F Phe C 9 H 9 Č 147,06841 147,1739
Glycin G Gly C 2 H 3 Č 57,02146 57,0513
Histidin H Jeho C 6 H 7 N 3 O 137,05891 137,1393
Isoleucin Já Ile C 6 H 11 Č 113,08406 113,1576
Lysin K Lys C 6 H 12 N 2 O 128,09496 128,1723
Leucin L Leu C 6 H 11 Č 113,08406 113,1576
Methionin M Se setkal C 5 H 9 NOS 131,04049 131,1961
Asparagin N. Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114,04293 114,1026
Pyrrolysin Ó Pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237,14773 237,2982
Prolin P Pro C 5 H 7 Č 97,05276 97,1152
Glutamin Otázka Gln C 5 H 8 N 2 O 2 128,05858 128,1292
Arginin R. Arg C 6 H 12 N 4 O 156,10111 156,1857
Serine S Ser C 3 H 5 NO 2 87,03203 87,0773
Threonin T Thr C 4 H 7 NO 2 101,04768 101,1039
Selenocystein U Sek C 3 H 5 NOS 150,95364 150,0489
Valine PROTI Val C 5 H 9 Č 99,06841 99,1311
Tryptofan W Trp C 11 H 10 N 2 O 186,07931 186,2099
Tyrosin Y Tyr C 9 H 9 NO 2 163,06333 163,1733

§ Monoisotopická hmotnost

Stechiometrie a metabolické náklady v buňce

Níže uvedená tabulka uvádí množství aminokyselin v buňkách E.coli a metabolické náklady (ATP) na syntézu aminokyselin. Záporná čísla naznačují, že metabolické procesy jsou energeticky příznivé a nestojí čistý ATP buňky. Množství aminokyselin zahrnuje aminokyseliny ve volné formě a v polymerační formě (proteiny).

Aminokyselina Krátký Zkratka. Hojnost
(počet molekul (× 108 )
na buňku E. coli ) 		Náklady na syntézu ATP
Aerobní
podmínky 		Anaerobní
podmínky
Alanine A Ala 2.9 -1 1
Cystein C Cys 0,52 11 15
Kyselina asparagová D Asp 1.4 0 2
Kyselina glutamová E Glu 1.5 -7 -1
Fenylalanin F Phe 1.1 -6 2
Glycin G Gly 3.5 -2 2
Histidin H Jeho 0,54 1 7
Isoleucin Já Ile 1.7 7 11
Lysin K Lys 2.0 5 9
Leucin L Leu 2.6 -9 1
Methionin M Se setkal 0,88 21 23
Asparagin N. Asn 1.4 3 5
Pyrrolysin Ó Pyl - - -
Prolin P Pro 1.3 -2 4
Glutamin Otázka Gln 1.5 -6 0
Arginin R. Arg 1.7 5 13
Serine S Ser 1.2 -2 2
Threonin T Thr 1.5 6 8
Selenocystein U Sek - - -
Valine PROTI Val 2.4 -2 2
Tryptofan W Trp 0,33 -7 7
Tyrosin Y Tyr 0,79 -8 2

Poznámky

Aminokyselina Zkratka. Poznámky
Alanine A Ala Velmi hojný a velmi univerzální, je tužší než glycin, ale dostatečně malý, aby představoval pouze malé sterické limity pro konformaci proteinu. Chová se poměrně neutrálně a může být umístěn jak v hydrofilních oblastech na vnějším proteinu, tak v hydrofobních oblastech uvnitř.
Asparagin nebo kyselina asparagová B Asx Zástupný symbol, když některá aminokyselina může zaujímat pozici
Cystein C Cys Atom síry se snadno váže na ionty těžkých kovů . Za oxidačních podmínek se dva cysteiny mohou spojit dohromady v disulfidové vazbě za vzniku aminokyseliny cystinu . Pokud jsou cystiny součástí proteinu, například inzulínu , je terciární struktura stabilizována, což činí protein odolnějším vůči denaturaci ; proto jsou disulfidové vazby běžné u proteinů, které musí fungovat v drsném prostředí, včetně trávicích enzymů (např. pepsin a chymotrypsin ) a strukturálních proteinů (např. keratin ). Disulfidy se také nacházejí v peptidech příliš malých na to, aby samy udržely stabilní tvar (např. Inzulín ).
Kyselina asparagová D Asp Asp se chová podobně jako kyselina glutamová a nese hydrofilní kyselou skupinu se silným negativním nábojem. Obvykle se nachází na vnějším povrchu proteinu, takže je rozpustný ve vodě. Váže se na kladně nabité molekuly a ionty a často se používá v enzymech k fixaci kovových iontů. Když jsou umístěny v proteinu, aspartát a glutamát jsou obvykle spárovány s argininem a lysinem.
Kyselina glutamová E Glu Glu se chová podobně jako kyselina asparagová a má delší, o něco pružnější postranní řetězec.
Fenylalanin F Phe Fenylalanin, tyrosin a tryptofan, esenciální pro člověka, obsahují na postranním řetězci velkou tuhou aromatickou skupinu. To jsou největší aminokyseliny. Stejně jako isoleucin, leucin a valin jsou tyto hydrofobní a mají tendenci se orientovat směrem dovnitř složené molekuly proteinu. Fenylalanin lze převést na tyrosin.
Glycin G Gly Vzhledem ke dvěma atomům vodíku na α uhlíku není glycin opticky aktivní . Je to nejmenší aminokyselina, snadno se otáčí a dodává proteinovému řetězci flexibilitu. Je schopen se vejít do nejužších prostor, např. Do trojité šroubovice kolagenu . Protože přílišná flexibilita obvykle není žádoucí, je jako strukturní složka méně častá než alanin.
Histidin H Jeho Jeho je pro člověka zásadní. V i mírně kyselých podmínkách dochází k protonaci dusíku, čímž se mění vlastnosti histidinu a polypeptidu jako celku. Mnoho proteinů jej používá jako regulační mechanismus, který mění konformaci a chování polypeptidu v kyselých oblastech, jako je pozdní endosom nebo lysozom , což vynucuje změnu konformace v enzymech. K tomu je však zapotřebí pouze několik histidinů, takže je poměrně vzácný.
Isoleucin Já Ile Ile je pro člověka nezbytný. Izoleucin, leucin a valin mají velké alifatické hydrofobní postranní řetězce. Jejich molekuly jsou tuhé a jejich vzájemné hydrofobní interakce jsou důležité pro správné skládání proteinů, protože tyto řetězce se obvykle nacházejí uvnitř molekuly proteinu.
Leucin nebo isoleucin J. Xle Zástupný symbol, když některá aminokyselina může zaujímat pozici
Lysin K Lys Lys je pro člověka nezbytný a chová se podobně jako arginin. Obsahuje dlouhý, pružný postranní řetěz s kladně nabitým koncem. Flexibilita řetězce činí lysin a arginin vhodné pro vazbu na molekuly s mnoha negativními náboji na jejich povrchu. Například proteiny vážící DNA mají aktivní oblasti bohaté na arginin a lysin. Silný náboj činí tyto dvě aminokyseliny náchylné k umístění na vnějších hydrofilních površích proteinů; když jsou nalezeny uvnitř, jsou obvykle spárovány s odpovídající záporně nabitou aminokyselinou, např. aspartátem nebo glutamátem.
Leucin L Leu Leu je pro člověka nezbytný a chová se podobně jako izoleucin a valin.
Methionin M Se setkal Met je pro člověka nezbytný. Vždy první aminokyselina, která má být začleněna do proteinu, je někdy odstraněna po translaci. Stejně jako cystein obsahuje síru, ale s methylovou skupinou místo vodíku. Tato methylová skupina může být aktivována a používá se v mnoha reakcích, kde se do jiné molekuly přidává nový atom uhlíku.
Asparagin N. Asn Podobně jako kyselina asparagová obsahuje Asn amidovou skupinu, kde Asp má karboxyl .
Pyrrolysin Ó Pyl Podobný lysinu , ale má připojený pyrrolinový kruh.
Prolin P Pro Pro obsahuje neobvyklý kruh pro N-koncovou aminoskupinu, který nutí sekvenci CO-NH amidu do pevné konformace. Může narušit struktury skládání proteinů, jako je alfa šroubovice nebo β list , což způsobí požadovaný zlom v proteinovém řetězci. Běžné v kolagenu , často prochází posttranslační modifikací na hydroxyprolin .
Glutamin Otázka Gln Podobně jako kyselina glutamová obsahuje Gln amidovou skupinu, kde Glu má karboxyl . Používá se v bílkovinách a jako úložiště amoniaku je to nejhojnější aminokyselina v těle.
Arginin R. Arg Funkčně podobný lysinu.
Serine S Ser Serin a threonin mají krátkou skupinu zakončenou hydroxylovou skupinou. Jeho vodík je snadno odstranitelný, takže serin a threonin často působí jako donory vodíku v enzymech. Oba jsou velmi hydrofilní, takže vnější oblasti rozpustných proteinů s nimi bývají bohaté.
Threonin T Thr Thr, který je pro člověka nezbytný, se chová podobně jako serin.
Selenocystein U Sek Selenu analog cysteinu, ve které selen nahradí síry atom.
Valine PROTI Val Val je pro člověka nezbytný, chová se podobně jako izoleucin a leucin.
Tryptofan W Trp Trp, nezbytný pro člověka, se chová podobně jako fenylalanin a tyrosin. Je prekurzorem serotoninu a je přirozeně fluorescenční .
Neznámý X Xaa Zástupný symbol, pokud je aminokyselina neznámá nebo nedůležitá.
Tyrosin Y Tyr Tyr se chová podobně jako fenylalanin (předchůdce tyrosinu) a tryptofan a je prekurzorem melaninu , epinefrinu a hormonů štítné žlázy . Přirozeně fluorescenční , jeho fluorescence je obvykle potlačena přenosem energie na tryptofany.
Kyselina glutamová nebo glutamin Z Glx Zástupný symbol, když některá aminokyselina může zaujímat pozici

Katabolismus

Aminokyselinový katabolismus

Aminokyseliny lze klasifikovat podle vlastností jejich hlavních produktů:

  • Glukogenní, přičemž výrobky, které mají schopnost tvořit glukózy prostřednictvím glukoneogeneze
  • Ketogenní, s produkty, které nemají schopnost vytvářet glukózu: Tyto produkty mohou být stále použity pro ketogenezi nebo syntézu lipidů .
  • Aminokyseliny katabolizované na glukogenní i ketogenní produkty

Viz také

Reference

Obecné reference

externí odkazy