Glykogeneze - Glycogenesis
Glykogeneze je proces syntézy glykogenu , při kterém se molekuly glukózy přidávají do řetězců glykogenu pro skladování. Tento proces je aktivován během období odpočinku po cyklu Cori v játrech a také aktivován inzulínem v reakci na vysoké hladiny glukózy .
Kroky
- Glukóza se přeměňuje na 6-fosfát glukózy působením glukokinázy nebo hexokinázy s přeměnou ATP na ADP.
- Glukóza-6-fosfát se přeměňuje na glukóza-1-fosfát působením fosfoglukomutázy , která prochází povinným meziproduktem glukóza-1,6-bisfosfátem .
- Glukóza-1-fosfát se přeměňuje na UDP-glukózu působením enzymu UDP-glukóza pyrofosforylázy . Vytvoří se pyrofosfát , který se později hydrolyzuje pyrofosfatázou na dvě molekuly fosfátu.
- Enzym glykogenin je potřebný k vytvoření počátečních krátkých glykogenových řetězců, které jsou poté prodlouženy a rozvětveny dalšími enzymy glykogeneze. Glykogenin , homodimer, má na každé podjednotce tyrosinový zbytek, který slouží jako kotva pro redukční konec glykogenu. Zpočátku se ke každému tyrosinovému zbytku přidá glykogeninem asi sedm molekul UDP-glukózy, čímž se vytvoří a (1 → 4) vazby.
- Jakmile se vytvoří řetězec sedmi glukózových monomerů, glykogensyntáza se váže na rostoucí glykogenový řetězec a přidává UDP-glukózu ke 4-hydroxylové skupině glukosylového zbytku na neredukujícím konci glykogenového řetězce a vytváří více α (1 → 4) vazby v procesu.
- Větve jsou tvořeny enzymem rozvětvujícím glykogen (také známým jako amylo-α (1: 4) → α (1: 6) transglykosyláza), který přenáší konec řetězce na dřívější část prostřednictvím α-1: 6 glykosidové vazby a tvoří větve, které dále rostou přidáním více α-1: 4 glykosidových jednotek.
| Metabolismus běžných monosacharidů , včetně glykolýzy , glukoneogeneze , glykogeneze a glykogenolýzy |
|---|
 |
Kontrola a předpisy
Glykogeneze reaguje na hormonální kontrolu.
Jednou z hlavních forem kontroly je různá fosforylace glykogensyntázy a glykogenfosforylázy. To je regulováno enzymy pod kontrolou hormonální aktivity, což je zase regulováno mnoha faktory. Ve srovnání s alosterickými systémy regulace tedy existuje mnoho různých možných efektorů.
Epinefrin (adrenalin)
Glykogenfosforyláza je aktivována fosforylací, zatímco glykogensyntáza je inhibována.
Glykogenfosforyláza se převádí z méně aktivní formy „b" na aktivní formu „a" enzymem fosforylázovou kinázou. Tento druhý enzym je sám aktivován proteinovou kinázou A a deaktivován fosfoprotein fosfatázou-1.
Samotná proteinkináza A je aktivována hormonem adrenalin. Epinefrin se váže na receptorový protein, který aktivuje adenylátcyklázu. Posledně jmenovaný enzym způsobuje tvorbu cyklického AMP z ATP ; dvě molekuly cyklického AMP se vážou na regulační podjednotku proteinové kinázy A, která ji aktivuje, což umožňuje katalytické podjednotce proteinové kinázy A disociovat se ze sestavy a fosforylovat další proteiny.
Vrátíme-li se ke glykogenfosforyláze, méně aktivní forma „b“ může být sama aktivována bez konformační změny. 5'AMP působí jako alosterický aktivátor, zatímco ATP je inhibitor, jak již bylo vidět u kontroly fosfofruktokinázy , což pomáhá měnit rychlost toku v reakci na poptávku po energii.
Epinefrin nejen aktivuje glykogenfosforylázu, ale také inhibuje glykogensyntázu. To zesiluje účinek aktivace glykogenfosforylázy. Této inhibice je dosaženo podobným mechanismem, protože protein kináza A působí na fosforylaci enzymu, který snižuje aktivitu. Tomu se říká souřadná vzájemná kontrola. Další informace o regulaci glykogeneze najdete v glykolýze .
Ionty vápníku
Vápníkové ionty nebo cyklický AMP (cAMP) působí jako sekundární poslové. Toto je příklad negativní kontroly. Ionty vápníku aktivují fosforylázovou kinázu. To aktivuje glykogenfosforylázu a inhibuje glykogensyntázu.