Photosystem I - Photosystem I
| Fotosystém I | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Rostlinný fotosystém I s LHC I
| |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Č. ES | 1.97.1.12 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | Pohled IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA vstup | ||||||||
| EXPAS | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | KEGG vstup | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktury | Součet RCSB PDB PDBe PDB | ||||||||
| |||||||||
Fotosystému I ( PSI , nebo plastocyaninu-ferredoxin oxidoreduktáza ) je jedním ze dvou fotosystému ve fotosyntetických světelných reakce z řas , rostlin a sinic . Photosystem I je integrální membránový proteinový komplex, který pomocí světelné energie katalyzuje přenos elektronů přes thylakoidovou membránu z plastokyaninu na ferredoxin . Elektrony, které jsou přenášeny systémem Photosystem I, jsou nakonec použity k výrobě nosiče s vysokou energií NADPH . Kombinované působení celého fotosyntetického elektronového transportního řetězce také produkuje protonovou hybnou sílu, která se používá ke generování ATP . PSI se skládá z více než 110 kofaktorů , což je výrazně více než u systému Photosystem II .
Dějiny
Tento fotosystém je známý jako PSI, protože byl objeven před Photosystem II , i když budoucí experimenty ukázaly, že Photosystem II je ve skutečnosti prvním enzymem fotosyntetického elektronového transportního řetězce. Aspekty PSI byly objeveny v padesátých letech minulého století, ale význam těchto objevů nebyl dosud znám. Louis Duysens poprvé navrhl koncepty Photosystems I a II v roce 1960 a ve stejném roce návrh Fay Bendall a Robert Hill sestavil dřívější objevy do soudržné teorie sériových fotosyntetických reakcí. Hillova a Bendallova hypotéza byla později odůvodněna experimenty provedenými v roce 1961 skupinami Duysens a Witt.
Komponenty a akce
Dvě hlavní podjednotky PSI, PsaA a PsaB, jsou blízce příbuzné proteiny zapojené do vazby životně důležitých kofaktorů přenosu elektronů P 700 , Acc, A 0 , A 1 a F x . PsaA a PsaB jsou integrální membránové proteiny se 730 až 750 aminokyselinami, které obsahují 11 transmembránových segmentů. [4Fe-4S] shluk železa a síry s názvem F x je koordinován čtyřmi cysteinů ; dva cysteiny jsou poskytovány každý PsaA a PsaB. Dva cysteiny v každém z nich jsou proximální a nacházejí se ve smyčce mezi devátým a desátým transmembránovým segmentem. Leucinový zip motiv se zdá být přítomen po proudu z cysteinů a může přispět k dimerizaci PsaA / PsaB. Terminál akceptory elektronů F a F B , i [4Fe-4S] železo-síra se seskupí, se nacházejí v proteinu, 9-kDa tzv PSAC která se váže na PsaA / PsaB jádra v blízkosti F X .
| Proteinové podjednotky | Popis |
|---|---|
| PsaA | Související velké transmembránové proteiny zapojené do vazby P700, A0, A1 a Fx. Součástí rodiny proteinů centra fotosyntetického reakčního centra . |
| PsaB | |
| PsaC | Centrum železo-síra; apoprotein pro F A a F b |
| PsaD | Vyžaduje se pro montáž, pomáhá vázat ferredoxin. InterPro : IPR003685 |
| PsaE | InterPro : IPR003375 |
| PsaI | Může stabilizovat PsaL. Stabilizuje vazbu komplexu II pro těžbu světla . InterPro : IPR001302 |
| PsaJ | InterPro : IPR002615 |
| PsaK | InterPro : IPR035982 |
| PsaL | InterPro : IPR036592 |
| PsaM | InterPro : IPR010010 |
| PsaX | InterPro : IPR012986 |
| komplex cytochromu b 6 f | Rozpustný protein |
| F a | Od PsaC; V řetězci přenosu elektronů (ETC) |
| F b | Od PsaC; V ETC |
| F x | Od PsaAB; V ETC |
| Ferredoxin | Nosič elektronů v ETC |
| Plastokyanin | Rozpustný protein |
| Lipidy | Popis |
| MGDG II | Monogalaktosyldiglyceridový lipid |
| PG I. | Fosfatidylglycerol fosfolipid |
| PG III | Fosfatidylglycerol fosfolipid |
| PG IV | Fosfatidylglycerol fosfolipid |
| Pigmenty | Popis |
| Chlorofyl a | 90 molekul pigmentu v anténním systému |
| Chlorofyl a | 5 molekul pigmentu v ETC |
| Chlorofyl a 0 | Časný akceptor elektronů modifikovaného chlorofylu v ETC |
| Chlorofyl " | 1 molekula pigmentu v ETC |
| β-karoten | 22 molekul karotenoidového pigmentu |
| Koenzymy a kofaktory | Popis |
| Q K -A | Časný akceptor elektronů vitamin K 1 fylochinon v ETC |
| Q K -B | Časný akceptor elektronů vitamin K 1 fylochinon v ETC |
| FNR |
Ferredoxin- NADP+ enzym oxidoreduktáza |
|
Ca2+ |
Vápenatý ion |
|
Mg2+ |
Iont hořčíku |
Foton
Fotoexcitace molekul pigmentu v komplexu antény indukuje přenos elektronů.
Anténní komplex
Anténní komplex se skládá z molekul chlorofylu a karotenoidů namontovaných na dvou bílkovinách. Tyto molekuly pigmentu přenášejí rezonanční energii z fotonů, když se stanou fotoexcitovanými. Molekuly antény mohou absorbovat všechny vlnové délky světla ve viditelném spektru . Počet těchto molekul pigmentu se liší organismus od organismu. Například sinice Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) má asi 100 chlorofylů a 20 karotenoidů, zatímco špenátové chloroplasty mají kolem 200 chlorofylů a 50 karotenoidů. V anténním komplexu PSI se nacházejí molekuly chlorofylu zvané reakční centra P700 . Energie procházející kolem molekulami antény je směrována do reakčního centra. Na P700 může připadat až 120 nebo jen 25 molekul chlorofylu.
Reakční centrum P700
P700 Reakční centrum se skládá z modifikovaného chlorofylu, která nejlépe absorbuje světlo o vlnové délce 700 nm , přičemž vyšší vlnové délky způsobující bělení. P700 přijímá energii z molekul antény a využívá energii z každého fotonu ke zvýšení elektronu na vyšší energetickou úroveň. Tyto elektrony se pohybují v párech v procesu oxidace/redukce z P700 na akceptory elektronů. P700 má elektrický potenciál přibližně -1,2 voltů . Reakční centrum je tvořeno dvěma molekulami chlorofylu, a proto se označuje jako dimer . Dimer je myšlenka se skládá z jednoho chlorofylu molekuly a jedné chlorofyl 'molekuly (P700, Webber). Pokud však P700 tvoří komplex s jinými molekulami antény, již nemůže být dimerem.
Upravený chlorofyl A 0 a A 1
Tyto dvě modifikované molekuly chlorofylu jsou časnými akceptory elektronů v PSI. Jsou přítomny jeden na každé straně PsaA/PsaB a tvoří dvě větve, kterým mohou elektrony dosáhnout F x . A 0 přijímá elektrony z P700, předává je do A 1 stejné strany, které pak předává elektron chinonu na stejné straně. Zdá se, že různé druhy mají různé preference pro obě větve A/B.
Fylochinon
Fyllochinon je další brzy akceptor elektronu v PSI. Fylochinon se také někdy nazývá vitamín K 1 . Fylochinon oxiduje 1 s cílem získat elektron a zase snižuje F x , aby se projít elektron F B a F v . Snížení F x se zdá být krokem omezujícím rychlost.
Komplex železo -síra
V PSI se nacházejí tři proteinová centra reakce železa a síry . Označené F x , F a a F b slouží jako elektronová relé. F a F b jsou vázány na proteinových podjednotek v PSI složité a F x je spojen s PSI komplexu. Různé experimenty ukázaly určité rozdíly mezi teoriemi orientace kofaktoru železo -síra a provozním řádem. Jeden model je, že F x projít elektron F a , který přechází na F B k dosažení ferredoxin.
Ferredoxin
Ferredoxin (Fd) je rozpustný protein, který usnadňuje redukci NADP+
do NADPH. Fd se pohybuje tak, aby nesl elektron buď k osamělému thylakoidu, nebo k enzymu, který redukuje NADP+
. Thylakoidové membrány mají jedno vazebné místo pro každou funkci Fd. Hlavní funkcí Fd je přenos elektronu z komplexu železo-síra do enzymu ferredoxin- NADP+
reduktázy .
Ferredoxin - NADP+
reduktáza (FNR)
Tento enzym přenáší elektron ze redukovaného ferredoxinu na NADP+
k dokončení redukce na NADPH. FNR může také přijmout elektron z NADPH tak, že se k němu připojí.
Plastokyanin
Plastocyanin je elektronový nosič, který přenáší elektron z cytochromu b6f na kofaktor P700 PSI.
Proteinová doména Ycf4
Proteinová doména Ycf4 se nachází na thylakoidní membráně a má zásadní význam pro fotosystému I. Tato thylakoidních transmembránový protein umožňuje sestavit složky fotosystému I, bez toho, fotosyntéza by bylo neefektivní.
Vývoj
Molekulární data ukazují, že PSI se pravděpodobně vyvinula z fotosystémů zelených sirných bakterií . Fotosystémy zelených sirných bakterií a cyanobakterií , řas a vyšších rostlin nejsou stejné, existuje však mnoho analogických funkcí a podobných struktur. Tři hlavní funkce jsou mezi různými fotosystémy podobné. Za prvé, redoxní potenciál je natolik negativní, že redukuje ferredoxin. Dále zahrnují reakční centra přijímající elektrony proteiny železo-síra. Nakonec jsou redoxní centra v komplexech obou fotosystémů konstruována na dimeru proteinové podjednotky. Fotosystém zelených sirných bakterií dokonce obsahuje všechny stejné kofaktory elektronového transportního řetězce v PSI. Počet a stupeň podobností mezi těmito dvěma fotosystémy silně naznačuje, že PSI je odvozen z analogického fotosystému zelených sirných bakterií.