Syntéza aminokyselin - Amino acid synthesis
Syntéza aminokyselin je soubor biochemických procesů ( metabolických drah ), kterými se produkují aminokyseliny . Substráty pro tyto procesy jsou různé sloučeniny ve stravě nebo růstovém médiu organismu . Ne všechny organismy jsou schopné syntetizovat všechny aminokyseliny. Například lidé mohou syntetizovat pouze 11 z 20 standardních aminokyselin (neboli neesenciální aminokyseliny ) a v době zrychleného růstu lze histidin považovat za esenciální aminokyselinu .
Z meziproduktů cyklu kyseliny citrónové a dalších cest
Ze základní sady dvaceti aminokyselin (nepočítáme-li selenocystein ), lidé nemohou syntetizovat osm. Kromě toho jsou aminokyseliny arginin , cystein , glycin , glutamin , histidin , prolin , serin a tyrosin považovány za podmíněně nezbytné , což znamená, že nejsou běžně vyžadovány ve stravě, ale musí být dodávány exogenně specifickým populacím, které jej nesyntetizují přiměřené částky. Například cyklus močoviny syntetizuje dostatek argininu, aby vyhovoval potřebám dospělého, ale možná ne potřebám rostoucího dítěte. Aminokyseliny, které je třeba získat ze stravy, se nazývají esenciální aminokyseliny . V těle se tvoří neesenciální aminokyseliny. Cesty pro syntézu neesenciálních aminokyselin jsou poměrně jednoduché. Glutamátdehydrogenáza katalyzuje redukční aminaci α-ketoglutarátu na glutamát. Transaminace reakce probíhá v syntéze většiny aminokyselin. V tomto kroku je stanovena chiralita aminokyseliny. Alanin a aspartát se syntetizují transaminací pyruvátu a oxaloacetátu . Glutamin se syntetizuje z NH4 + a glutamátu a podobně se syntetizuje asparagin . Prolin a arginin jsou odvozeny od glutamátu. Serin , vytvořený z 3-fosfoglycerátu, je prekurzorem glycinu a cysteinu . Tyrosin je syntetizován hydroxylací fenylalaninu , esenciální aminokyseliny. Cesty pro biosyntézu esenciálních aminokyselin jsou mnohem složitější než cesty pro neesenciální.
Kortizol inhibuje syntézu bílkovin.
α-Ketoglutaráty: glutamát, glutamin, prolin, arginin
Většina aminokyselin je syntetizována z α- ketokyselin a později transaminována z jiné aminokyseliny, obvykle glutamátu . Enzym zapojený do této reakce je aminotransferáza .
- α-ketokyselina + glutamát ⇄ aminokyselina + α-ketoglutarát
Glutamát sám je tvořen aminací z alfa-ketoglutarátu :
-
α-ketoglutarát + NH +
4 ⇄ glutamát
Rodina α-ketoglutarátu syntézy aminokyselin (syntéza glutamátu, glutaminu, prolinu a argininu) začíná α-ketoglutarátem, meziproduktem v cyklu kyseliny citronové. Koncentrace a-ketoglutarátu závisí na aktivitě a metabolismu v buňce spolu s regulací enzymatické aktivity. V E. coli citrát syntáze je enzym zapojený do kondenzační reakce iniciující cyklus kyseliny citronové silně inhibován inhibicí zpětné vazby a-ketoglutarátu a může být inhibován DPNH i vysokými koncentracemi ATP. Toto je jedna z počátečních regulací rodiny α-ketoglutarátu syntézy aminokyselin.
Regulace syntézy glutamátu z α-ketoglutarátu podléhá regulační kontrole cyklu kyseliny citronové a také hromadnému působení v závislosti na koncentracích zúčastněných reaktantů v důsledku reverzibilní povahy transaminace a reakcí glutamát dehydrogenázy.
Konverze glutamátu na glutamin je regulována glutamin syntetázou (GS) a je klíčovým krokem v metabolismu dusíku. Tento enzym je regulován nejméně čtyřmi různými mechanismy: 1. Represe a deprese způsobené hladinami dusíku ; 2. Aktivace a inaktivace díky enzymatickým formám (napnuté a uvolněné); 3. Kumulativní inhibice zpětné vazby prostřednictvím metabolitů konečného produktu; a 4. Změny enzymu v důsledku polyadenylační a deadenylation . V bohatých dusíkatých médiích nebo podmínkách růstu, které obsahují velké množství amoniaku , je nízká hladina GS, zatímco v omezeném množství amoniaku je specifická aktivita enzymu 20krát vyšší. Potvrzení enzymu hraje roli v regulaci v závislosti na tom, zda je GS v napnuté nebo uvolněné formě. Napnutá forma GS je plně aktivní, ale odstranění manganu přeměňuje enzym na uvolněný stav. Ke specifickému konformačnímu stavu dochází na základě vazby specifických dvojmocných kationtů a souvisí také s adenylací. Zpětná inhibice GS je způsobena kumulativní zpětnou vazbou způsobenou několika metabolity, včetně L-tryptofanu, L-histidinu, AMP, CTP, glukosamin-6-fosfátu a karbamylfosfátu, alaninu a glycinu. Přebytek kteréhokoli z produktů neinhibuje jednotlivě enzym, ale kombinace nebo akumulace všech konečných produktů má silný inhibiční účinek na syntézu glutaminu . Aktivita glutamin syntázy je také inhibována prostřednictvím adenylace. Adenylační aktivita je katalyzována enzymem bifunkční odstranění adenylyltransferázy / adenylylu (AT / AR). Glutamin a regulační protein zvaný PII společně stimulují adenylaci.
Regulace biosyntézy prolin může záviset na počátečním kontrolním kroku prostřednictvím inhibice negativní zpětné vazby. V E. coli prolin alostericky inhibuje glutamát 5-kinázu, která katalyzuje reakci z L-glutamátu na nestabilní meziprodukt L-y-glutamylfosfát.
Syntéza argininu také využívá negativní zpětnou vazbu a také represi prostřednictvím represoru kódovaného genem argR . Genový produkt argR , ArgR aporepresor a arginin jako corepresor ovlivňují operon biosyntézy argininu. Stupeň represe je určen koncentracemi hladiny represorového proteinu a korepresoru.
Erythrosa 4-fosfát a fosfoenolpyruvát: fenylalanin, tyrosin a tryptofan
Fenylalanin , tyrosin a tryptofan , aromatické aminokyseliny , vznikají z chorismátu . První krok, kondenzace 7-fosfátu kyseliny 3-deoxy-D-arabino-heptulosonové (DAHP) z PEP / E4P, používá tři izoenzymy AroF, AroG a AroH. Každá z nich má svou syntézu regulovanou z tyrosinu, fenylalaninu a tryptofanu. Zbytek enzymů v běžné cestě (přeměna DAHP na chorismát) se zdá být syntetizován konstitutivně, s výjimkou shikimate kinázy , kterou lze shikimate inhibovat prostřednictvím lineární inhibice smíšeného typu.
Tyrosin a fenylalanin jsou biosyntetizovány z prefenátu , který se převádí na aminokyselinový specifický meziprodukt. Tento proces je zprostředkován fenylalaninovou (PheA) nebo tyrosinovou (TyrA) specifickou chorismát mutázou-prefenát dehydrogenázou. PheA používá jednoduchou dehydrogenázu k přeměně prefenátu na fenylpyruvát , zatímco TyrA používá dehydrogenázu závislou na NAD k výrobě 4-hydroxylfenylpyruvátu. PheA i TyrA jsou zpětnou vazbou inhibovanou jejich příslušnými aminokyselinami. Tyrosin může být také inhibován na úrovni transkripce represorem TyrR. TyrR se váže na boxy TyrR na operonu poblíž promotoru genu, který chce potlačit.
Biosyntéza tryptofanu zahrnuje přeměnu chorismátu na antranilát pomocí anthranilát syntázy . Tento enzym vyžaduje buď glutamin jako dárce aminoskupiny, nebo samotný amoniak. Anthranilát syntáza je regulována genovými produkty trpE a trpG. trpE kóduje první podjednotku, která se váže na chorismát a přesune aminoskupinu z dárce na chorismát. trpG kóduje druhou podjednotku, což usnadňuje přenos aminoskupiny z glutaminu. Antranilát syntáza je také regulována inhibicí zpětné vazby: tryptofan je spolurepresorem k represoru TrpR.
Oxaloacetát / aspartát: lysin, asparagin, methionin, threonin a isoleucin
Rodina aminokyselin oxaloacetát / aspartát se skládá z lysinu , asparaginu , methioninu , threoninu a isoleucinu . Aspartát lze převést na lysin, asparagin, methionin a threonin. Threonin také vede k isoleucinu . Přidružené enzymy podléhají regulaci prostřednictvím zpětnovazební inhibice a / nebo represe na genetické úrovni. Jak je typické u vysoce rozvětvených metabolických drah, další regulace v každém bodě větvení dráhy. Tento typ regulačního schématu umožňuje kromě celkového toku jednotlivých aminokyselin také kontrolu nad celkovým tokem aspartátové dráhy. Aspartátová dráha využívá kyselinu L-asparagovou jako prekurzor biosyntézy jedné čtvrtiny aminokyselin stavebního bloku.
Aspartát
Biosyntéza aspartátu často zahrnuje transaminaci oxaloacetátu.
Enzym aspartokinázy , která katalyzuje fosforylaci z aspartátu a iniciuje jeho přeměnu na jiné aminokyseliny, může být rozdělen do 3 isozymů, AK-I, II a III. AK-I je zpětně inhibována threoninem , zatímco AK-II a III jsou inhibovány lysinem . Jako sidenote, AK-III katalyzuje fosforylaci a asparagové kyseliny , který je provedený krok v této biosyntetické dráhy. Aspartátkináza je downregulována přítomností threoninu nebo lysinu .
Lysin
Lysin je syntetizován z aspartátu cestou diaminopimelátu (DAP). Počáteční dvě fáze DAP dráhy jsou katalyzovány aspartokinázou a aspartát semialdehyd dehydrogenázou. Tyto enzymy hrají klíčovou roli v biosyntéze lysinu , threoninu a methioninu . Existují dvě bifunkční aspartokináza / homoserin dehydrogenázy, ThrA a MetL, kromě monofunkční aspartokinázy, LysC . Transkripce genů aspartokinázy je regulována koncentracemi následně produkovaných aminokyselin, lysinu, threoninu a methioninu. Čím vyšší jsou tyto koncentrace aminokyselin, tím méně je gen transkribován. ThrA a LysC jsou také inhibovány zpětnou vazbou threoninem a lysinem. Nakonec DAP dekarboxyláza LysA zprostředkovává poslední krok syntézy lysinu a je společná pro všechny studované druhy bakterií. Tvorba aspartátkinázy (AK), která katalyzuje fosforylaci aspartátu a zahajuje jeho přeměnu na jiné aminokyseliny, je také inhibována jak lysinem, tak threoninem , což zabraňuje tvorbě aminokyselin odvozených od aspartátu. Vysoké koncentrace lysinu dále inhibují aktivitu dihydrodipikolinát syntázy (DHPS). Kromě inhibice prvního enzymu biosyntetické dráhy aspartátových rodin tedy lysin také inhibuje aktivitu prvního enzymu po bodu rozvětvení, tj. Enzymu, který je specifický pro vlastní syntézu lysinu.
Asparagin
Biosyntéza asparaginu pochází z aspartátu za použití transaminázového enzymu. Enzym asparagin syntetáza produkuje asparagin, AMP , glutamát a pyrofosfát z aspartátu, glutaminu a ATP . V reakci na asparagin syntetázu se ATP používá k aktivaci aspartátu za vzniku β-aspartyl-AMP. Glutamin daruje amonnou skupinu, která reaguje s β-aspartyl-AMP za vzniku asparaginu a volného AMP.
V bakteriích se nacházejí dvě asparagin syntetázy . Oba jsou označovány jako AsnC protein . Jsou kódovány geny AsnA a AsnB. AsnC je autogenně regulován, což je místo, kde produkt strukturního genu reguluje expresi operonu, ve kterém geny sídlí. Stimulační účinek AsnC na transkripci AsnA je asparaginem downregulován. Autoregulace AsnC však není asparaginem ovlivněna.
Methionin
Biosysntéza transsulfurační cestou začíná kyselinou asparagovou. Mezi relevantní enzymy patří aspartokináza , aspartát-semialdehyd dehydrogenáza , homoserin dehydrogenáza , homoserin O-transsukcinyláza , cystathionin-γ-syntáza , cystathionin-β-lyáza (u savců je tento krok prováděn homocystein methyltransferázou nebo betaine-methyltransferázou ).
Biosyntéza methioninu podléhá přísné regulaci. Represorový protein MetJ ve spolupráci s corepresorovým proteinem S-adenosyl-methionin zprostředkovává represi biosyntézy methioninu. Regulátor MetR je vyžadován pro expresi genů MetE a MetH a funguje jako transaktivátor transkripce pro tyto geny . Transkripční aktivita MetR je regulována homocysteinem, který je metabolickým prekurzorem methioninu . Je také známo, že vitamin B12 může potlačovat expresi genu MetE, která je zprostředkována holoenzymem MetH.
Threonin
V rostlinách a mikroorganismech je threonin syntetizován z kyseliny asparagové prostřednictvím a-aspartyl-semialdehydu a homoserinu . Homoserin prochází O- fosforylací; tento fosfátový ester podléhá hydrolýze současně s přemístěním skupiny OH. Enzymy podílející se na typické biosyntéze threoninu zahrnují aspartokinázu , p-aspartát semialdehyd dehydrogenázu , homoserin dehydrogenázu , homoserin kinázu , threonin syntázu .
Biosyntéza threoninu je regulována alosterickou regulací jeho prekurzoru, homoserinu , strukturální změnou enzymu homoserin dehydrogenázy. K této reakci dochází v klíčovém bodě větve v dráze, přičemž substrátový homoserin slouží jako prekurzor pro biosyntézu lysinu, methioninu, threoninu a isoleucinu. Vysoká hladina threoninu má za následek nízkou hladinu syntézy homoserinu. Syntéza aspartátkinázy (AK), která katalyzuje fosforylaci aspartátu a zahajuje jeho přeměnu na jiné aminokyseliny, je zpětně inhibována lysinem , isoleucinem a threoninem , což brání syntéze aminokyselin odvozených od aspartátu. Kromě inhibice prvního enzymu biosyntetické dráhy aspartátových rodin tedy threonin také inhibuje aktivitu prvního enzymu po bodu rozvětvení, tj. Enzymu, který je specifický pro vlastní syntézu threoninu.
Isoleucin
V rostlinách a mikroorganismech se isoleucin biosyntetizuje z kyseliny pyrohroznové a alfa-ketoglutarátu . Enzymy podílející se na této biosyntézy zahrnují acetolaktátsyntázu (také známý jako syntáza acetohydroxykyseliny), kyselina isomeroreduktasu acetohydroxykyseliny , dehydratasu dihydroxykyselin a valin aminotransferázy .
Pokud jde o regulaci, jsou enzymy threonindeamináza, dihydroxykyselina dehydráza a transamináza řízeny regulací konečného produktu. tj. přítomnost isoleucinu downreguluje biosyntézu threoninu. Vysoké koncentrace isoleucinu také vedou ke snížení regulace přeměny aspartátu na aspartyl-fosfátový meziprodukt, a tím k zastavení další biosyntézy lysinu , methioninu , threoninu a isoleucinu .
Ribóza 5-fosfáty: histidin
Syntéza histidinu v E. coli je složitá cesta zahrnující několik enzymů. Syntéza začíná fosforylací 5-fosforibosylpyrofosfátu (PRPP), katalyzovaného ATP-fosforibosyltransferázou . Fosforibosyl-ATP se převádí na fosforibosyl-AMP (PRAMP). His4 poté katalyzuje tvorbu fosforibosylformiminoAICAR-fosfátu, který je potom produktem genu His6 převeden na fosforibulosylformimino-AICAR-P. His7 štěpí fosforibulosylformimino-AICAR-P za vzniku D -erythro-imidazol-glycerol-fosfátu. Poté His3 vytvoří vodu uvolňující imidazol acetol-fosfát. His5 pak vyrábí L -histidinol-fosfát, který je poté hydrolyzován His2 za vzniku histidinolu . His4 katalyzuje oxidaci L -histidinolu za vzniku L -histidinu, aminoaldehydu. V posledním kroku se L -histidinal převede na L -histidin.
Obecně je biosyntéza histidinu u rostlin a mikroorganismů velmi podobná.
HisG → HisE / HisI → HisA → HisH → HisF → HisB → HisC → HisB → HisD (HisE / I and HisB are both bifunctional enzymy)
Enzymy jsou kódovány na jeho operonu. Tento operon má zřetelný blok vedoucí sekvence, nazývaný blok 1:
Met-Thr-Arg-Val-Gln-Phe-Lys-His-His-His-His-His-His-His-Pro-Asp
Tato vedoucí sekvence je důležitá pro regulaci histidinu v E. coli . Jeho operon působí v systému koordinované regulace, kde budou všechny produkty genů potlačena nebo depresi stejně. Hlavním faktorem při represi nebo derepresi syntézy histidinu je koncentrace histidinem nabitých tRNA. Regulace histidinu je ve skutečnosti poměrně jednoduchá vzhledem ke složitosti jeho biosyntetické dráhy a velmi se podobá regulaci tryptofanu . V tomto systému má úplná vedoucí sekvence 4 bloky komplementárních řetězců, které mohou vytvářet struktury vlásenkových smyček. Blok jeden, zobrazený výše, je klíčem k regulaci. Když jsou hladiny tRNA nabité histidinem v buňce nízké, ribozom se zastaví na řetězci jeho zbytků v bloku 1. Toto zablokování ribozomu umožní komplementárním vláknům 2 a 3 vytvořit vlásenkovou smyčku. Smyčka tvořená vlákny 2 a 3 tvoří anti-terminátor a translace jeho genů bude pokračovat a bude produkován histidin. Pokud jsou však hladiny tRNA nabité histidinem, ribozom se v bloku 1 nezastaví, to neumožní řetězcům 2 a 3 vytvořit vlásenku. Místo toho prameny 3 a 4 vytvoří vlásenkovou smyčku dále po proudu od ribozomu. Vlásková smyčka tvořená prameny 3 a 4 je zakončovací smyčka, když ribosom přijde do kontaktu se smyčkou, bude „vyřazen“ z přepisu. Když je ribozom odstraněn, jeho geny nebudou přeloženy a histidin nebude buňkou produkován.
3-fosfoglyceráty: serin, glycin, cystein
Serine
Serin je první aminokyselinou v této rodině, která se produkuje; poté je upraven tak, aby produkoval jak glycin, tak cystein (a mnoho dalších biologicky důležitých molekul). Serin je tvořen z 3-fosfoglycerátu následující cestou:
3-fosfoglycerát → fosfohydroxylpyruvát → fosfoserin → serin
Konverze z 3-fosfoglycerátu na fosfohydroxylpyruvát je dosažena enzymem fosfoglycerátdehydrogenázou . Tento enzym je klíčovým regulačním krokem v této cestě. Fosfoglycerátdehydrogenáza je regulována koncentrací serinu v buňce . Při vysokých koncentracích bude tento enzym neaktivní a serin nebude produkován. Při nízkých koncentracích serinu bude enzym plně aktivní a serin bude produkován bakterií . Protože serin je první aminokyselinou produkovanou v této rodině, bude jak glycin, tak cystein regulován dostupnou koncentrací serinu v buňce.
Glycin
Glycin je biosyntetizován ze serinu, katalyzovaný serinhydroxymethyltransferázou (SHMT). Enzym účinně nahrazuje hydroxymethylovou skupinu atomem vodíku.
SHMT je kódován genem glyA . Regulace glyA je složitá a je známo, že obsahuje serin, glycin, methionin, puriny, thymin a foláty. Celý mechanismus ještě nebyl objasněn. Je známo, že methioninový genový produkt MetR a methioninový meziprodukt homocystein pozitivně regulují glyA. Homocystein je koaktivátor glyA a musí působit ve shodě s MetR. Na druhé straně je známo, že PurR, protein, který hraje roli při syntéze purinů, a S-adeno-sylmethionin, který reguluje glyA . PurR se váže přímo na kontrolní oblast glyA a účinně vypíná gen, takže bakterie nebude produkovat glycin.
Cystein
Geny potřebné pro syntézu cysteinu jsou kódovány na cys regulon. Integrace síry je pozitivně regulována CysB. Účinnými induktory tohoto regulonu jsou N-acetyl-serin (NAS) a velmi malá množství redukované síry. CysB funguje vazbou na poloviční místa DNA na regulonu cys . Tyto poloviční weby se liší v množství a uspořádání v závislosti na požadovaném promotoru. Je však zachována jedna polovina stránek. Leží těsně před místem promotoru -35. V závislosti na organizátorovi existuje také několik webů s příslušenstvím. Při absenci induktoru, NAS, CysB váže DNA a pokrývá mnoho vedlejších polovičních míst. Bez doplňkových polovičních míst nelze regulon přepsat a cystein se nebude produkovat. Předpokládá se, že přítomnost NAS způsobí, že CysB podstoupí konformační změnu. Tato konformační změna umožňuje CysB správně se vázat na všechna poloviční místa a způsobuje nábor RNA polymerázy. RNA polymeráza poté přepíše cys regulon a bude produkován cystein.
Pro tuto cestu je však zapotřebí další regulace. CysB může regulovat svou vlastní transkripci vazbou na vlastní sekvenci DNA a blokováním RNA polymerázy. V tomto případě bude NAS působit tak, že zakáže navázání CysB na vlastní sekvenci DNA. OAS je předchůdcem NAS, samotný cystein může inhibovat CysE, který vytváří OAS. Bez potřebného OAS nebude NAS produkován a nebude produkován cystein. Existují další dva negativní regulátory cysteinu. Jedná se o molekuly sulfid a thiosíran , které se váží na CysB a soutěží s NAS o vazbu CysB.
Pyruvát: alanin, valin a leucin
Pyruvát, konečný výsledek glykolýzy , se může vracet jak do cyklu TCA, tak do fermentačních procesů. Reakce začínající jednou nebo dvěma molekulami pyruvátu vedou k syntéze alaninu, valinu a leucinu. Zpětná vazba inhibice finálních produktů je hlavní způsob inhibice a v E. coli se ilvEDA operon také hraje roli v tomto nařízení.
Alanin
Alanin je produkován transaminací jedné molekuly pyruvátu pomocí dvou alternativních kroků: 1) přeměna glutamátu na a-ketoglutarát pomocí glutamát-alanin transaminázy a 2) přeměna valinu na α-ketoisovalerát přes transaminázu C.
O regulaci syntézy alaninu není známo mnoho. Jedinou definitivní metodou je schopnost bakterie potlačovat aktivitu transaminázy C buď valinem nebo leucinem (viz operon ilvEDA ). Kromě toho se nezdá, že by biosyntéza alaninu byla regulována.
Valine
Valin je produkován cestou čtyř enzymů. Začíná to kondenzací dvou ekvivalentů pyruvátu katalyzovaného syntázou acetohydroxykyseliny za vzniku α-acetolaktátu. Druhý krok zahrnuje redukci a-acetolaktátu závislou na NADPH + a migraci methylových skupin za vzniku a, p-dihydroxyisovalerátu. To je katalyzováno acetohydroxyisomeroreduktázou. Třetím krokem je dehydratace α, β-dihydroxyisovalerátu katalyzovaná dihydroxykyselinou dehydrázou. Ve čtvrtém a posledním kroku je výsledný a-ketoisovalerát podroben transaminaci katalyzované buď alanin-valin-transaminázou nebo glutamát-valin-transaminázou. Biosyntéza valinu podléhá zpětné vazbě při produkci syntázy acetohydroxykyseliny.
Leucin
Na leucin postup syntézy se odchyluje od valinové cesty začínající a-ketoisovalerát. α-Isopropylmalate syntáza katalyzuje tuto kondenzaci s acetyl CoA za vzniku α-isopropylmalátu. Izomeráza převádí a-isopropylmalát na p-isopropylmalát. Třetím krokem je oxidace β-isopropylmalátu závislá na NAD + katalyzovaná dehydrogenázou. Posledním krokem je transaminace a-ketoizokaproátu působením glutamát-leucin transaminázy.
Leucin, podobně jako valin, reguluje první krok své dráhy tím, že inhibuje působení α-isopropylmalátsyntázy. Protože je leucin syntetizován odklonem od syntetické dráhy valinu, může inhibice zpětné vazby valinu na jeho cestě také inhibovat syntézu leucinu.
ilvEDA operon
Geny, které kódují jak dihydroxykyselinovou dehydrasu použitou při tvorbě a-ketoisovalerátu a transaminázy E, tak i další enzymy, jsou kódovány na operonu ilvEDA. Tento operon je vázán a inaktivován valinem , leucinem a isoleucinem . (Isoleucin není přímým derivátem pyruvátu, ale je produkován použitím mnoha stejných enzymů, které se používají k produkci valinu a nepřímo i leucinu.) Když je omezena jedna z těchto aminokyselin, gen je nejdále od aminokyseliny vazebné místo tohoto operonu lze přepsat. Když je omezena druhá z těchto aminokyselin, může být transkribován další nejbližší gen k vazebnému místu atd.
Komerční syntézy aminokyselin
Komerční produkce aminokyselin se obvykle spoléhá na mutantní bakterie, které nadprodukují jednotlivé aminokyseliny pomocí glukózy jako zdroje uhlíku. Některé aminokyseliny se vyrábějí enzymatickými přeměnami syntetických meziproduktů. Například kyselina 2-aminothiazolin-4-karboxylová je meziprodukt v průmyslové syntéze L- cysteinu . Kyselina asparagová se vyrábí přidáním amoniaku k fumarátu pomocí lyázy.